Metabolismo de Proteínas em Ruminantes

As moléculas proteicas, em essência, constituem-se de macromoléculas formadas por unidades básicas denominadas aminoácidos, sendo esses no total de 20. Os animais não apresentam exigências em proteínas, mas sim de aminoácidos, os quais são exigidos de forma diferenciada qualitativa e quantitativamente para a construção das proteínas. Dos 20 aminoácidos que ocorrem nas proteínas, 10 são classificados como essenciais ou indispensáveis. Esses aminoácidos não podem ser sintetizados pelo tecido animal ou, caso ocorra a síntese, esta não é capaz de suprir as exigências, principalmente durante os primeiros estágios de crescimento ou quando os animais estirem em elevados níveis de produção. Neste caso é necessário fornecimento através da dieta. 

Os processos fermentativos ruminais promovem grande diferença entre o perfil de aminoácidos existente na dieta e aquele que chega ao intestino delgado, sendo que a nutrição proteica deve ter um enfoque dualista, visando atender tanto as exigências microbianas quanto as dos animais. Os microrganismos ruminais têm a capacidade de utilizar, além da proteína verdadeira presente na dieta, compostos nitrogenados não proteico (NNP), convertendo no rúmen o NNP em proteína verdadeira. 

A degradação proteica ruminal engloba o metabolismo pelos microrganismos ruminais de proteína dietética, proteínas endógenas e proteínas provenientes da lise de microrganismos. Esta pode ser dividida em duas etapas: 

– 1º passo – contato do microrganismo com as partículas de alimento, processo que se dá por adsorção de pequenas partículas solúveis a superfície microbiana, por adesão da bactéria a partículas insolúveis ou por engolfamento no caso de protozoários. O contato é necessário em função da estreita relação das enzimas proteolíticas e a parede celular microbiana (ação extracelular) 

– 2º passo – digestão, em que a hidrólise das proteínas pelas enzimas microbianas (proteases) leva à liberação de oligopeptídeos, os quais são quebrados em pequenos peptídeos e aminoácidos por ação de enzimas peptidases, tornando-se prontamente disponíveis para a absorção, ocorrendo então, por ação de peptidades intracelulares, o complemento do processo de hidrólise. 

Durante o processo de metabolização de aminoácidos pelas bactérias ruminais boa parte dos aminoácidos sofre o processo de deaminação, liberando amônia, a qual é excretada no meio. Essa amônia presente no meio é grande parte absorvida passivamente pelo epitélio ruminal e deslocada pelo sistema porta ao fígado, onde é incorporada ao ciclo da ureia. 

O ciclo da ureia ocorre devido ao alto grau de toxidez da amônia. Esta é convertida no fígado em ureia. No fígado, duas moléculas de amônia são convertidas em uma molécula de ureia. Parte da ureia produzida no fígado é excretada, via urina, e parte pode retornar para o rúmen via saliva ou corrente sanguínea (difusão através da parede ruminal). Esse processo é conhecido como reciclagem de nitrogênio (N) e é um processo contínuo, permitindo que esse N seja reutilizado pelos microrganismos ruminais. A quantidade de ureia reciclada para o rúmen é maior quanto menor for a concentração de amônia ruminal. 

Os fatores mais importantes que afetam a degradação de proteína pelos microrganismos incluem o tipo de proteína; as interações com outros nutrientes, geralmente carboidratos dentro de um mesmo alimento e do conteúdo ruminal; e a população ruminal predominante, que é dependente do tipo de ração, taxa de passagem ruminal e pH ruminal. 

A solubilidade das proteínas é o fator principal que determina a suscetibilidade à ação das proteases microbianas, e consequentemente, a sua degradação. Além disso, a estrutura das proteínas influencia na degradação, como por exemplo a presença de pontes de dissulfeto, que diminui a degradação das proteínas. 

A eficiência microbiana aumenta à medida que a taxa de passagem aumenta, pois com a renovação mais rápida do conteúdo ruminal propicia uma população microbiana mais jovem, que tem menor exigência de manutenção e que direciona a maior parte dos nutrientes para o crescimento. 

Os ruminantes apresentam fluxo proteico estomacal contínuo, composto por proteína dietética não degradada, da proteína de origem microbiana e da proteína endógena, oriunda da descamação do epitélio e de secreções naturais do trato gastrointestinal. 

Digestão gástrica de proteína é dividida em duas fases ou ações distintas. A primeira ocorre por intermédio das células parietais ou oxínticas, que fornece-se ao meio secreção intensa de ácido clorídrico, cuja produção e secreção envolve gasto energético e a ação da enzima anidrase carbônica. O HCl promove a desnaturação das proteínas por intermédio do rompimento de suas estruturas quaternária e terciária (pontes de hidrogênio e de enxofre e de ligações eletrostáticas e hidrofóbicas). As células principais ou peptídicas secretam zimógeno pepsinogênio o qual, no meio propicio pelo HCl, sofre um processo de clivagem parcial de sua cadeia polipeptídica, resultando na enzima ativa pepsina. 

As cadeias peptídicas pré-digerida pela ação conjunta estomacal da pepsina e do HCl são deslocadas ao intestino delgado onde continuam a passar intensamente por processo de clivagem por intermédio de ação enzimática múltipla. As enzimas proteolítcas atuantes no ID apresentam origem dupla, podendo ser advinda do pâncreas ou serem oriundas das próprias células da mucosa intestinal, cujos locais de ação variam entre o lúmen, predominantemente para o primeiro caso, e a membrana dos enterócitos, sítio característico de ação das enzimas intestinais. 

À semelhança do que ocorre no estômago, as enzimas são originalmente secretadas em sua forma inativa (zimógeno). Inicialmente, o pâncreas secreta o tripsinogênio, o qual é ativado pela enzima intestinal enteroquinase, gerando a forma ativa tripsina. Esta, por sua vez, age como elemento ativador das demais enzimas pancreáticas, permitindo iniciar de forma mais intensa o processo proteolítico intestinal. 

Após a ação das enzimas proteolíticas luminais e daquelas associadas à borda em escova das células do epitélio intestinal, os aminoácidos encontram-se prontamente disponíveis para a absorção. Na superfície da membrana luminal dos enterócitos localizam-se proteínas específicas que realizam o transporte dos monômeros aminoacídicos por intermédio de co-transporte se sódio.